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<!DOCTYPE html>

<title>Antithrombin III</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Antithrombin III</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Antithrombin III

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Kalottenmodell nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1E03">1E03</a>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">432 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=775">SERPINC1</a></i>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P01008">P01008</a></li>

<li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: <span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><span class="KeinCASLink" title="CAS-Nummer ohne Common-Chemistry-Eintrag">90170-80-2</span><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Arzneistoffangaben

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Wirkstoffklasse

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Antikoagulans" class="mw-redirect" title="Antikoagulans">Antikoagulans</a>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Inhibitorklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="MEROPS" title="MEROPS">MEROPS</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P01008">Hovergen</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltiere</a><sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b>Antithrombin III</b> (AT III) oder <b>Antithrombin</b> (AT) ist ein endogenes in der Leber synthetisiertes <a href="Serpine" title="Serpine">Serpin</a> und einer der wichtigsten natürlichen Hemmstoffe der Blutgerinnung und wurde auch als <i>Heparin-Cofaktor</i> bezeichnet.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Wirkung">Wirkung</h2></div>

<p>Antithrombin hemmt die <a href="Serinproteasen" title="Serinproteasen">Serinproteasen</a> der plasmatischen <a href="H%C3%A4mostase" title="Hämostase">Gerinnung</a>, baut <a href="Thrombin" title="Thrombin">Thrombin</a> (Faktor IIa) proteolytisch ab und aktiviert an den <a href="Endothelzelle" class="mw-redirect" title="Endothelzelle">Endothelzellen</a> die Synthese des <a href="T-PA" class="mw-redirect" title="T-PA">t-PA</a> (Plasminogenaktivator vom Gewebetyp).

</p><p>Antithrombin wird durch <a href="Heparin" title="Heparin">Heparin</a> in seiner Wirksamkeit verstärkt und beschleunigt (etwa 1000-fach).

Ein Mangel an Antithrombin III<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> kann also eine Unwirksamkeit des Heparins oder einen hohen Heparinbedarf zur Folge haben.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Nach Operationen sinkt das AT III regelmäßig ab.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Es ist daher nur eingeschränkt geeignet, eine <a href="Verbrauchskoagulopathie" class="mw-redirect" title="Verbrauchskoagulopathie">Verbrauchskoagulopathie</a> nachzuweisen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Therapeutische_Verwendung">Therapeutische Verwendung</h2></div>

<p>Zur Substitution bei einem erblich bedingten oder erworbenen (akutes Leberversagen, Verbrauchskoagulopathie, Hämodialyse, Plasmapherese) Antithrombinmangel wird AT III, genannt auch Heparin-Cofaktor,<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> langsam intravenös zur Prophylaxe oder Therapie von thromboembolischen Komplikationen verabreicht. AT III wird aus mittels Blutspende gewonnenem menschlichen Plasmaprotein durch Fraktionierung gewonnen (Antithrombin aus Humanplasma, hpAT) oder aus der Milch <a href="Gentechnisch_ver%C3%A4nderte_Tiere" title="Gentechnisch veränderte Tiere">gentechnisch veränderter Säugetiere</a> isoliert (rekombinantes humanes Antithrombin, rhAT).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Antithrombin_aus_Humanplasma">Antithrombin aus Humanplasma</h3></div>

<p>Die Dosierung von 1 IE/kg erhöht den AT III-Spiegel um etwa 1–1,5 % (Handelsnamen von Antithrombin-III-Konzentraten: <i>Anbinex</i>, <i>Kybernin</i>, <i>Atenativ</i>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Rekombinantes_humanes_Antithrombin">Rekombinantes humanes Antithrombin</h3></div>

<p>Die Milch von genetisch veränderten Ziegen aus den Farmen des US-Unternehmens GTC Biotherapeutics enthält das <a href="Rekombinantes_Protein" title="Rekombinantes Protein">rekombinante</a> humane Antithrombin, das den <a href="Internationaler_Freiname" title="Internationaler Freiname">internationalen Freinamen</a> <b>Antithrombin alfa</b> trägt, in einer Konzentration von bis zu 10 g pro Liter Milch.<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Unter dem <a href="Handelsname" title="Handelsname">Handelsnamen</a> <i>ATryn</i> wurde es im Juli 2006 für den europäischen<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> und im Februar 2009 für den US-amerikanischen Markt<sup id="cite_ref-Reuters_8-0" class="reference"><a href="#cite_note-Reuters-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> zugelassen zur Vorbeugung gegen eine venöse <a href="Thromboembolie" class="mw-redirect" title="Thromboembolie">Thromboembolie</a> bei chirurgischen Eingriffen an Patienten mit erblich bedingtem Antithrombinmangel. Angestrebt wird die Indikationserweiterung auch für Patienten, bei denen solch ein Mangel nicht erblich bedingt ist.<sup id="cite_ref-Bloomberg_9-0" class="reference"><a href="#cite_note-Bloomberg-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Antithrombin alfa ist der erste <a href="Arzneistoff" title="Arzneistoff">Arzneistoff</a>, der unter Verwendung von gentechnisch gezeugten Tieren hergestellt wird.<sup id="cite_ref-Bloomberg_9-1" class="reference"><a href="#cite_note-Bloomberg-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> GTC wählte deswegen Ziegen für den Prozess aus, weil sie sich schneller reproduzieren als <a href="Rinder" title="Rinder">Rinder</a> und mehr Protein erzeugen als Hasen oder Mäuse<sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> und gibt an, dass eine genetisch veränderte Ziege pro Jahr dieselbe Menge Antithrombin produzieren kann wie 90.000 Blutspenden.<sup id="cite_ref-HT_11-0" class="reference"><a href="#cite_note-HT-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die gentechnische Manipulation erfolgt durch <a href="Mikroinjektion" class="mw-redirect" title="Mikroinjektion">Mikroinjektion</a> von humanen Antithrombin-Genen in den <a href="Zellkern" title="Zellkern">Zellkern</a> eines Ziegen<a href="Embryo" title="Embryo">embryos</a>.<sup id="cite_ref-Jones_12-0" class="reference"><a href="#cite_note-Jones-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Parallel mit dem pharmazeutischen Regulierungsausschuss (pharmaceutical regulatory board) der FDA genehmigte das Center for Veterinary Medicine den genetischen Aufbau der Ziegen für die Arzneistoffproduktion.<sup id="cite_ref-Bloomberg_9-2" class="reference"><a href="#cite_note-Bloomberg-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<p>Antithrombin ist ein <a href="Glycoprotein" class="mw-redirect" title="Glycoprotein">Glycoprotein</a>, dessen Proteinkomponente aus 432 Aminosäuren besteht und bei aus Humanplasma gewonnenem Antithrombin (hpAT) und dem rekombinant hergestellten Antithrombin (rhAT) identisch ist. Unterschiede bestehen dagegen in der <a href="Glykosylierung" title="Glykosylierung">Glykosylierung</a>, d. h. Art und Zahl der Zuckerketten, die an das Protein angehängt werden. Daraus resultiert eine deutlich unterschiedliche Bindungsaffinität gegenüber Heparin, die für rhAT <i><a href="In_vitro" title="In vitro">in vitro</a></i> circa viermal stärker ist als die des hpAT.<sup id="cite_ref-SciDis_13-0" class="reference"><a href="#cite_note-SciDis-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die inhibierende Aktivität von rhAT und hpAT auf Thrombin (Faktor IIa) und den Faktor Xa ist etwa gleich. Sie beruht auf der Komplexbildung zwischen Antithrombin und dem Gerinnungsenzym. Die Bildung der Komplexe findet langsam statt, ihr Abbau erfolgt im <a href="Retikuloendotheliales_System" class="mw-redirect" title="Retikuloendotheliales System">retikuloendothelialen System</a>.<sup id="cite_ref-SciDis_13-1" class="reference"><a href="#cite_note-SciDis-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Heparin beschleunigt die Bildung des Antithrombin-Gerinnungsenzym-Komplexes um das etwa 1000-fache.

Die Antithrombinkonzentration im menschlichen Plasma beträgt normalerweise 12,5–15 mg/dl. Die Antithrombin-Aktivität von 1 ml normalem Humanplasma beträgt definitionsgemäß 1 <a href="Internationale_Einheit" title="Internationale Einheit">Internationale Einheit</a> (IE) pro Milliliter, was auch mit 100 % gleichgesetzt wird.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Soler E, Thépot D, Rival-Gervier S, Jolivet G, Houdebine LM: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Preparation of recombinant proteins in milk to improve human and animal health</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Reprod. Nutr. Dev.</cite> 46. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>5</span>, 2006, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>579–88</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1051/rnd%3A2006029">10.1051/rnd:2006029</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17107647?dopt=Abstract">PMID 17107647</a> (englisch, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://publications.edpsciences.org/10.1051/rnd:2006029">edpsciences.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Antithrombin+III&rft.atitle=Preparation+of+recombinant+proteins+in+milk+to+improve+human+and+animal+health&rft.au=Soler+E%2C+Th%C3%A9pot+D%2C+Rival-Gervier+S%2C+...&rft.date=2006&rft.doi=10.1051%2Frnd%3A2006029&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=Reprod.+Nutr.+Dev.&rft.pages=579-88&rft.pmid=17107647&rft.volume=46.+Jahrgang" style="display:none"> </span></li>

<li>Sabine Panzer-Heinig: <cite style="font-style:italic">Das Antithrombin (III) – Referenzwerterstellung für das Kindesalter</cite>. Bedeutung für die DIC 1992 versus 2007. 18. August 2009 (124 S., <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.diss.fu-berlin.de/diss/receive/FUDISS_thesis_000000011534">fu-berlin.de</a> – Dissertation).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Antithrombin+III&rft.au=Sabine+Panzer-Heinig&rft.btitle=Das+Antithrombin+%28III%29+-+Referenzwerterstellung+f%C3%BCr+das+Kindesalter&rft.date=2009-08-18&rft.genre=book" style="display:none"> </span></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li>Wolfgang Hübl: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.med4you.at/laborbefunde/lbef2/lbef_antithrombinIII.htm">Informationsseite zu Antithrombin III</a></li>

<li><span class="cite">P D’Eustachio: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://reactome.org/content/detail/R-HSA-140875"><i>Common Pathway of Fibrin Clot Formation.</i></a> In: <i>reactome.org.</i> EBI, 24. August 2004,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 29. Oktober 2010</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AAntithrombin+III&rft.title=Common+Pathway+of+Fibrin+Clot+Formation&rft.description=Common+Pathway+of+Fibrin+Clot+Formation&rft.identifier=https%3A%2F%2Freactome.org%2Fcontent%2Fdetail%2FR-HSA-140875&rft.creator=P+D%E2%80%99Eustachio&rft.publisher=EBI&rft.date=2004-08-24"> </span></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/pep_dist?mid=I04.018">Vorkommen bei MEROPS</a></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Vgl. E. Thaler: <i>Pathogenese und klinische Bedeutung des erworbenen Antithrombin III Mangels in der Inneren Medizin.</i> In: <i>Wiener klinische Wochenschrift.</i> Band 93, 1981, S. 563–572.</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Vgl. auch W. Dietrich und andere: <i>Antithrombin III Substitution zur Optimierung der Heparinwirkung während extrakorporaler Zirkulation in der Herzchirurgie.</i> In: <i>Der Anaesthesist.</i> Band 33, 1984, S. 422–428.</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Abhängig auch von Art und Dauer des Eingriffs und dem Patientenzustand. Vgl. etwa H. Gombotz, H. Metzler, K. Hiotakis, P. Rehak: <i>Antithrombin-III-Verhalten bei offenen Herzoperationen im Säuglings- und Kleinkindalter.</i> In: <i>Anästhesie Intensivtherapie Notfallmedizin.</i> Band 21, Nr. 1, 1986, S. 9–12.</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">Vgl. <i>Neu aus der Forschung der Behringwerke AG. Kybernin.</i> In: <i>Der Anaesthesist.</i> Band 33, Heft 1, Januar 1984, S. A 14.</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.heise.de/newsticker/meldung/Medikamente-von-Ziegen-Kuehen-und-Huehnern-215704.html"><i>Medikamente von Ziegen, Kühen und Hühnern</i>.</a> heise.de, 23. Juni 2008.</span>

</li>

<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">ATryn: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ema.europa.eu/ema/index.jsp?curl=pages/medicines/human/medicines/000587/human_med_000658.jsp">Öffentlicher Beurteilungsbericht und Produktinformation.</a> <a href="Europ%C3%A4ische_Arzneimittelagentur" class="mw-redirect" title="Europäische Arzneimittelagentur">Europäische Arzneimittelagentur</a>, 21. August 2009.</span>

</li>

<li id="cite_note-Reuters-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Reuters_8-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Susan Heavey: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.reuters.com/article/domesticNews/idUSTRE5154OE20090206"><cite>U.S. approves first drug from DNA-altered animals</cite></a>, <a href="Reuters" title="Reuters">Reuters</a>, 6. Februar 2009. Abgerufen am 7. Februar 2009 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rft.type=newspaperArticle&rft.subject=News&rft.au=Susan+Heavey&rft.title=U.S.+approves+first+drug+from+DNA-altered+animals&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.reuters.com%2Farticle%2FdomesticNews%2FidUSTRE5154OE20090206&rft.publisher=%5B%5BReuters%5D%5D&rft.date=2009-02-06&rft.language=en"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Bloomberg-9"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Bloomberg_9-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Bloomberg_9-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Bloomberg_9-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text">Catherine Larkin: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.bloomberg.com/apps/news?pid=20601103&sid=aqXXW3MCHV5Q&refer=us"><cite>GTC Drug Is First From Genetically Engineered Animals</cite></a>, <a href="Bloomberg_L.P." title="Bloomberg L.P.">Bloomberg</a>, 6. Februar 2009. Abgerufen am 7. Februar 2009 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rft.type=newspaperArticle&rft.subject=News&rft.au=Catherine+Larkin&rft.title=GTC+Drug+Is+First+From+Genetically+Engineered+Animals&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.bloomberg.com%2Fapps%2Fnews%3Fpid%3D20601103%26sid%3DaqXXW3MCHV5Q%26refer%3Dus&rft.publisher=%5B%5BBloomberg+L.P.%7CBloomberg%5D%5D&rft.date=2009-02-06&rft.language=en"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-10">↑</a></span> <span class="reference-text">Gary Stix: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.scientificamerican.com/article/atryn-the-land-of-milk-and-mone/"><cite>The Land of Milk and Money</cite></a>, <a href="Scientific_American" title="Scientific American">Scientific American</a>, 15. Januar 2009. Abgerufen am 11. Februar 2009 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rft.type=newspaperArticle&rft.subject=News&rft.au=Gary+Stix&rft.title=The+Land+of+Milk+and+Money&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.scientificamerican.com%2Farticle%2Fatryn-the-land-of-milk-and-mone%2F&rft.publisher=%5B%5BScientific+American%5D%5D&rft.date=2009-01-15&rft.language=en"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-HT-11"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-HT_11-0">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite">Andrew Pollack: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20090211095432/http://www.heraldtribune.com/article/20090207/ZNYT04/902073008/-1/LIVING01?Title=F_D_A__Approves_Drug_From_Gene_Altered_Goats"><i>F.D.A. Approves Drug From Gene-Altered Goats.</i></a> Archiviert vom <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r250917974">

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</style><span class="dewiki-iconexternal"><a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=http%3A%2F%2Fwww.heraldtribune.com%2Farticle%2F20090207%2FZNYT04%2F902073008%2F-1%2FLIVING01%3FTitle%3DF_D_A__Approves_Drug_From_Gene_Altered_Goats">Original</a></span> (nicht mehr online verfügbar) am <span style="white-space:nowrap;">11. Februar 2009</span><span>;</span><span class="Abrufdatum"> abgerufen am 7. Februar 2009</span> (englisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AAntithrombin+III&rft.title=F.D.A.+Approves+Drug+From+Gene-Altered+Goats&rft.description=F.D.A.+Approves+Drug+From+Gene-Altered+Goats&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20090211095432%2Fhttp%3A%2F%2Fwww.heraldtribune.com%2Farticle%2F20090207%2FZNYT04%2F902073008%2F-1%2FLIVING01%3FTitle%3DF_D_A__Approves_Drug_From_Gene_Altered_Goats&rft.creator=Andrew+Pollack&rft.source=http://www.heraldtribune.com/article/20090207/ZNYT04/902073008/-1/LIVING01?Title=F_D_A__Approves_Drug_From_Gene_Altered_Goats&rft.language=en"> </span></span>

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<li id="cite_note-Jones-12"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Jones_12-0">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite">Phillip B. C Jones: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.isb.vt.edu/articles/apr0603.htm"><i>European Regulators Curdle Plans for Goat Milk Human Antithrombin.</i></a> April 2006,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 7. Februar 2009</span> (englisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AAntithrombin+III&rft.title=European+Regulators+Curdle+Plans+for+Goat+Milk+Human+Antithrombin&rft.description=European+Regulators+Curdle+Plans+for+Goat+Milk+Human+Antithrombin&rft.identifier=http%3A%2F%2Fwww.isb.vt.edu%2Farticles%2Fapr0603.htm&rft.creator=Phillip+B.+C+Jones&rft.date=2006-04&rft.language=en"> </span></span>

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<li id="cite_note-SciDis-13"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-SciDis_13-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-SciDis_13-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ema.europa.eu/docs/en_GB/document_library/EPAR_-_Scientific_Discussion/human/000587/WC500028257.pdf">Scientific Discussion</a> (PDF; 779 kB) Europäische Arzneimittelagentur, abgerufen am 8. April 2010.</span>

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Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema. Er dient weder der Selbstdiagnose noch wird dadurch eine Diagnose durch einen Arzt ersetzt. Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten!</div>

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